1-9 A-D E-G H-M N-P Q-S T-Z

GLYCINE (GLİSİN )


 
GLYCINE  (GLİSİN )
 
 
CAS NO:56-40-6
EC NO:200-272-2

 

 

 

SYNONYMS: Acid, Aminoacetic; Aminoacetic Acid; Calcium Salt Glycine; Cobalt Salt Glycine; Copper Salt Glycine; Glycine; Glycine Carbonate (1:1), Monosodium Salt; Glycine Carbonate (2:1), Monolithium Salt; Glycine Carbonate (2:1), Monopotassium Salt; Glycine Carbonate (2:1), Monosodium Salt; Glycine Hydrochloride; Glycine Hydrochloride (2:1); Glycine Phosphate; Glycine Phosphate (1:1); Glycine Sulfate (3:1); Glycine, Calcium Salt; Glycine, Calcium Salt (2:1); Glycine, Cobalt Salt; Glycine, Copper Salt; Glycine, Monoammonium Salt; Glycine, Monopotasssium Salt; Glycine, Monosodium Salt; Glycine, SodiumHydrogen Carbonate; Hydrochloride, Glycine; Monoammonium Salt Glycine; Monopotasssium Salt Glycine; Monosodium Salt Glycine; Phosphate, Glycine; salt Glycine, Monoammonium; Salt Glycine, Monosodium; ACID, AMINOACETIC; ACID, AMINOACETIC; AMINOACETIC ACID; CALCIUM SALT GLYCINE; COBALT SALT GLYCINE;COPPER SALT GLYCINE; GLYCINE; GLYCINE CARBONATE (1:1), MONOSODIUM SALT; GLYCINE CARBONATE (2:1), MONOLITHIUM SALT; GLYCINE CARBONATE (2:1), MONOPOTASSIUMSALT; GLYCINE CARBONATE (2:1), MONOSODIUM SALT; GLYCINE HYDROCHLORIDE; GLYCINE HYDROCHLORIDE (2:1); GLYCINE PHOSPHATE; GLYCINE PHOSPHATE (1:1); GLYCINESULFATE (3:1); GLYCINE, CALCIUM SALT; GLYCINE, CALCIUM SALT (2:1); GLYCINE, COBALT SALT; GLYCINE, COPPER SALT; GLYCINE, MONOAMMONIUM SALT; GLYCINE,MONOPOTASSSIUM SALT; GLYCINE, MONOSODIUM SALT; GLYCINE, SODIUM HYDROGEN CARBONATE; HYDROCHLORIDE, GLYCINE; MONOAMMONIUM SALT GLYCINE; MONOPOTASSSIUM SALTGLYCINE; MONOSODIUM SALT GLYCINE; PHOSPHATE, GLYCINE ; SALT GLYCINE, MONOAMMONIUM; SALT GLYCINE, MONOSODIUM;glycine; 2-Aminoacetic acid; aminoacetic acid;56-40-6; Glycocoll; acid; Glycolixir ;Glycosthene; Aciport; Glicoamin; Padil; Hampshire glycine; Leimzucker; Amitone; Acetic acid, amino-; L-Glycine;Aminoazijnzuur; H-Gly-OH; Glycine, non-medical; Sucre de gelatine; Gyn-hydralin; GLY (IUPAC abbrev); polyglycine; Glycinum; Corilin; Glycinum [INN-Latin];Glicina [INN-Spanish]; Glycine [INN]; Glicina; Glykokoll; (1-13c)glycinato; Glyzin; Polyglycine II; Acido aminoacetico; FEMA No. 3287; CCRIS 5915; HSDB 495;aminoacetique; Acidum aminoaceticum; Acide aminoacetique [INN-French; GLYCINE; GLYCİNE; GLYCIN; GLYCİN; GLİSİN; GLISIN; GLİSİNE; GLISINE; GİLİSİN; GILISIN;GİLİSİNE; GILISINE; glycine; glycıne; glisin; glısın; glycin; glycın; glisin; glısın; glisine; gilisin; gılısın; gilisine; gılısıne; glyycine; glysil;glisil; Acido aminoacetico [INN-Spanish]; Acidum aminoaceticum [INN-Latin]; UNII-TE7660XO1C; gly; AI3-04085;NSC 25936; Aminoessigsaeure; Hgly; CHEMBL773; EINECS 200-272-2; [14C]glycine; CHEBI:15428; GLYCINE 1.5% IN PLASTIC CONTAINER; Glycine, labeled with carbon-14;Tocris-0219; GLYCINE, ACS; NSC25936; Biomol-NT_000195; bmse000089; H2N-CH2-COOH; WLN: Z1VQ; AMINOACETIC ACID 1.5% IN PLASTIC CONTAINER; AC1L19XW;AC1Q28JW; Glycine, homopolymer (VAN); NCGC00024503-01; Glycine iron sulphate (1:1); AC1Q53O0; BPBio1_001222; 6000-43-7 (hydrochloride); 2-aminoaceticacid;DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N; 17829-66-2 (cobalt salt); 32817-15-5 (copper salt); aminoacetate; 33242-26-1 (calcium salt); AB-131/40217813; Athenon; 29728-27-6 (monoammonium salt); Cobalt glycine; LS-218; MFCD00008131; AKOS000119626; 15743-44-9 (mono-potassium salt); 25718-94-9; DB00145; 513-29-1 (sulfate (3:1));6000-44-8 (mono-hydrochloride salt); 7490-95-1 (hydrochloride (2:1); NCGC00024503-02; 7490-95-1 (hydrochloride (2:1)); 71295-98-2 (phosphate (1:1));AB1002628; DSSTox_CID_667; Glycine, free base; 35947-07-0 (calcium salt (2:1)); FT-0083159; G0099; G0317; C00037; D00011; DSSTox_RID_75720; 63183-41-5(hydrochloride hydrogen carbonate); DSSTox_GSID_20667; L001246; 18875-39-3; S04-0135; B72BA06C-60E9-4A83-A24A-A2D7F465BB65; InChI=1/C2H5NO2/c3-1-2(4)5/h1,3H2,(H,4,5; CAS-56-40-6; 52955-63-2; 57678-19-0; 848646-45-7; 87867-94-5; Aminoessigsaure; Aminoethanoate; amino-Acetate; CID750; Glycine; glycine USP;Glycine Technical; amino-Acetic acid; glycine-13c; KST-1A2919; KST-1A8102; [3H]glycine; Glycine, EP/USP; L-alpha-amino acids; AR-1A0345; AR-1A0532; 2,2-dialkylglycines; nchem.554-comp2; [14C]-glycine; Corilin (Salt/Mix); Glycine 1 M solution; nchembio.121-comp9; nchembio.265-comp9; PubChem18924;nchembio.145-comp33; nchembio.198-comp12; nchembio.266-comp30; NH2CH2COOH; Glycine, >=99%; Aminoacetic acid,medicinal; an alpha amino acid ester; Glycine(JP15/USP); Glycine (JP17/USP); Glycine, 99%, FCC; bmse000977; GTPL727; KSC205S9D; G5417_SIGMA; G5523_SIGMA; G7126_SIGMA; G7403_SIGMA; G8790_SIGMA;G8898_SIGMA; Glycine-UL-14C hydrochloride; P8791_SIGMA; W328707_ALDRICH; Glycine, Electrophoresis Grade; NChemBio.2007.13-comp1; 15527_RIEDEL; 33226_RIEDEL;GTPL4084; GTPL4635; TE7660XO1C; DTXSID9020667; 50046_FLUKA; 50046_SIGMA; BDBM18133; CHEBI:15705; CHEBI:16228; CTK1A5991; HMDB00123; Glycine, >=99.0% (NT);MolPort-000-871-607; 15527_SIAL; 33226_SIAL; Glycine, 98.5-101.5%; Pharmakon1600-01300021; 410225_SIAL; CPD-8569; KS-000002MW; ZINC4658552; Glycine, ACSreagent, >=98.5%; Tox21_113575; ANW-32505; DAP000288; NSC-25936; NSC760120; Glycine, purum, >=98.5% (NT); Glycine, tested according to Ph.Eur.; Glycine, forelectrophoresis, >=99%; Tox21_113575_1; AM81781; MCULE-2415764032; NSC-760120; RP08772; RTC-066530; Glycine, BioUltra, >=99.0% (NT); Glycine, BioXtra, >=99%(titration); Glycine, SAJ special grade, >=99.0%; NCGC00024503-03; AJ-51834; AK-77854; AM022357; AN-24439; BC204500; BP-31024; BR-77854; BT000103; Glycine,ACS, 98.5% min. 100g; Glycine, Vetec(TM) reagent grade, 98%; KB-52268; OR034930; OR232535; OR249226; SC-26884; Glycine, 0.2M buffer solution, pH 2.5;Glycine, 0.2M buffer solution, pH 3.0; Glycine, 0.2M buffer solution, pH 3.5; DB-029870; ST2416448; TC-066530; FT-0600491; Glycine, ReagentPlus(R), >=99%(HPLC); A20662; Aminoacetic acid; Aminoethanoic acid; Glycocoll; M-6155; M03001; Glycine, certified reference material, TraceCERT(R); Q-201300; F2191-0197;Glycine, European Pharmacopoeia (EP) Reference Standard; Z955123660; Glycine, BioUltra, for molecular biology, >=99.0% (NT); Glycine, United StatesPharmacopeia (USP) Reference Standard Glycine, pharmaceutical secondary standard; traceable to USP and PhEur; Tris-tricine buffer; Tris-glycine buffer;Trisglycine buffer concentrate; Glycine, analytical standard, for nitrogen determination according to Kjeldahl method; GLYCINE N-(2-AMINOETHYL)-N-(2-HYDROXYETHYL)- N-C12-20 ACYL DERIVS. MONOSODIUM SALTS; Glycine, from non-animal source, meets EP, JP, USP testing specifications, suitable for cell culture,>=98.5%; Glycine, meets analytical specification of Ph. Eur., BP, USP, 99-101% (based on anhydrous substance); Glycine, PharmaGrade, Ajinomoto, EP, JP, USP,manufactured under appropriate GMP controls for Pharma or Biopharmaceutical production, suitable for cell culture; Glycine, puriss. p.a., Reag. Ph. Eur.,buffer substance, 99.7-101% (calc. to the dried substance); glısın; glisine; glycıne; glycin; glicine; gılisin; gilisin; gılıcın; gilicine; gılıcine; gilcin; glysin; glysine; glycin; glysin; glysine; glycin

 

 

 

Glisin (Gly)

 

Gly, serin hidroksimetil transferaz ile katalize edilen bir reaksiyonda serinden glisinergik sinir terminallerinde sentezlenir. Gly molekülleri bir vesiküler taşıyıcı tarafından sinaptik veziküller halinde paketlenir. Terminal depolarizasyon üzerine, vesiküller presinaptik hücrenin plazma membranı ile birleşir ve içeriklerini sinaptik yarıklığa bırakır. Sinapsta, Gly molekülleri postsinaptik hücrenin işlevini modüle etmek için postsinaptik reseptörler ile etkileşime girer. Gly reseptörleri, Cl akısını artıran ligand-kapılı iyon kanallarıdır. Gly molekülleri, iki yüksek afiniteli Gly taşıyıcısı (GLYT-1 ve GLYT-2) tarafından presinaptik hücreye geri alınabilir. GLYT-1 esas olarak glial hücrelerde bulunurken GLTY-2 öncelikle nöronal hücrelerde bulunur.

 

 

 

 

Purity:≥98%
Molecular Weight:75.07
Molecular Formula:C2H5NO2

 

 


Glycine is one of the 20 most common, natural, "proteinogenic" (literally, protein building) standard amino acids. Glycine is the simplest of the amino acids in terms of molecular structure and unique among the standard amino acids in that is not optically active; that is, glycine's molecular structure looks the same in its mirror image reflection (unlike the other standard amino acids whose mirror-image reflection forms are distinctively different like right and left hand gloves).Glycine is necessary for normal functioning in humans and can be synthesized by the human body from other compounds. Glycine is categorized as a non-essential amino acid because glycine does not have to be taken in with the diet.Glycine is important for the synthesis of not only proteins, but also purines (an essential component of DNA and RNA), porphyrins (an essential component of hemoglobin in blood and of the pigment giving meat its red color), ATP, serine, and numerous other organic chemicals, and is a major inhibitory neurotransmitter in the central nervous system.Most proteins contain only small quantities of glycine. A notable exception is collagen, which contains about one-third glycine. Glycine is also prominent ingelatin. Glycine and alanine, two small amino acids, form the bulk of the protein comprising spider silk, one of the strongest materials known, comparable to high-grade steel, but considerably less dense. The glycine units also are responsible for the elasticity of spider silk. The unique arrangement of the glycine and alanine subunits gives silk its remarkable characteristics and is an example of the wonder and harmonious coordination in nature. Scientists are studying spider silk in the hope of learning how to replicate such an extraordinary fiber.

 

 


In biochemistry, the term amino acid is frequently used to refer specifically to alpha amino acids: those amino acids in which the amino and carboxylate (COOH) groups are attached to the same carbon, the so-called ?-carbon (alpha carbon). Most amino acids occur in two possible optical isomers, called D and L. The L amino acids represent the vast majority of amino acids found in proteins. Glycine, however, because of its simple structure and two hydrogen atoms at the ? carbon, does not have D- and L-stereoisomers. glycine is unique among the 20 standard amino acids in not being optically active.Glycine, the smallest ?-amino acid, is structurally simple (having a side chain of just hydrogen), rotates easily, and adds flexibility to the protein chain. glycine is able to fit into the tightest spaces, e.g., the triple helix of collagen. Because of its structural simplicity, this compact amino acid tends to be evolutionarily conserved in, for example, cytochrome c, myoglobin, and hemoglobin.Glycine has the chemical formula CH2(NH2)-COOH, or more generally, C2H5NO2.

 

 


Physiological function

 

In addition to being the building block of proteins, glycine is a building block to numerous other chemical compounds. For one, glycine is one of the reactants in the synthesis of porphyrins such as heme, which is a component of the hemoglobin molecules found in red blood cells. Specifically, aminolevulinic acid, the key precursor to porphyrins, is biosynthesized from glycine and succinoyl coenzyme A. Glycine provides the central C2N subunit of all purines (Lehninger et al. 2000).Glycine also is important in the biosynthesis of the amino acid serine and the coenzyme glutathione.

Glycine is one of the major inhibitory neurotransmitters in the central nervous system, especially in the spinal cord, brainstem, and retina. When glycine receptors are activated, chloride enters the neuron via ionotropic receptors, causing an inhibitory postsynaptic potential (IPSP). Strychnine is an antagonist at ionotropic glycine receptors. Glycine is a required co-agonist, along with glutamate, for NMDA receptors. In contrast to the inhibitory role of glycine in the spinal cord, this behavior is facilitated at the (NMDA) glutaminergic receptors which are excitatory. The LD50 of glycine is 7930 mg/kg in rats (oral) (PTCL 2006), and it usually causes death by hyperexcitability. Glycine is also important as a additive for animal feed, used to reduce saccharin's bitter taste, and used in biochemical research and medicine.

 


Silk

 

Glycine is a key component in silk. Spider silk is a remarkably strong material, with a tensile strength comparable to that of high-grade steel (Shao and Vollrath 2002). It has been said that a circular web, similar in all ways to that found in nature but the size of a football field, could stop a commercial jetliner in mid flight (Henke 2007), and yet spider silk is so light that a single strand long enough to circle the earth would weigh less than 16 ounces (460 g). Spider dragline silk is made up of the protein fibroin, which is a combination of the proteins spidroin one and spidroin two. The bulk of thes proteins are made up of glycine (Gly) and alanine (Ala), with the remaining components mostly the amino acids proline (Pro), tyrosine (Tyr), arginine (Arg), glutamine (Gln), serine (Ser), and leucine (Leu) (UB 2007). Spidroin one and two are made up of polyalanine regions with about four to nine alanine monomers in a block (van Beek et al. report approximately eight monomers) and glycine rich areas with a sequence of five amino acids continuously repeated, such as Gly-Pro-Gly-Gln-Gln (van Beek et al. 2002; UB 2007).

Glycine (abbreviated as Gly or G) is the amino acid that has a single hydrogen atom as its side chain. Glycine is the simplest possible amino acid. The chemical formula of glycine is NH2-CH2-COOH. Glycine is one of the proteinogenic amino acids. In the genetic code, all codons starting with GG, namely GGU, GGC, GGA, GGG, code for glycine.Glycine is a colorless, sweet-tasting crystalline solid. Glycine is the only achiral proteinogenic amino acid. Glycine can fit into hydrophilic or hydrophobic environments, due to Glycine's minimal side chain of only one hydrogen atom. The acyl radical is glycyl. Although glycine can be isolated from hydrolyzed protein, this is not used for industrial production, as glycine can be manufactured more conveniently by chemical synthesis. The two main processes are amination of chloroacetic acid with ammonia, giving glycine and ammonium chloride, and the Strecker amino acid synthesis, which is the main synthetic method in the United States and Japan. About 15 thousand tonnes are produced annually in this way.

Glycine is also cogenerated as an impurity in the synthesis of EDTA, arising from reactions of the ammonia coproduct.In aqueous solution, glycine itself is amphoteric: at low pH the molecule can be protonated with a pKa of about 2.4 and at high pH it loses a proton with a pKa of about 9.6 (precise values of pKa depend on temperature and ionic strength).Glycine is not essential to the human diet, as glycine is biosynthesized in the body from the amino acid serine, which is in turn derived from 3-phosphoglycerate, but the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis.In most organisms, the enzyme serine hydroxymethyltransferase catalyses this transformation via the cofactor pyridoxal phosphate:

 


serine + tetrahydrofolate --> glycine + N5,N10-Methylene tetrahydrofolate + H2O

 

In the liver of vertebrates, glycine synthesis is catalyzed by glycine synthase (also called glycine cleavage enzyme). This conversion is readily reversible:

 


CO2 + NH+ 4 + N5,N10-Methylene tetrahydrofolate + NADH + H+ --> Glycine + tetrahydrofolate + NAD+

 

 


Glycine is degraded via three pathways. The predominant pathway in animals and plants is the reverse of the glycine synthase pathway mentioned above. In this context, the enzyme system involved is usually called the glycine cleavage system:

 

Glycine + tetrahydrofolate + NAD+ --> CO2 + NH+4 + N5,N10-Methylene tetrahydrofolate + NADH + H+

 


In the second pathway, glycine is degraded in two steps. The first step is the reverse of glycine biosynthesis from serine with serine hydroxymethyl transferase. Serine is then converted to pyruvate by serine dehydratase.

 

 


In the third pathway of glycine degradation, glycine is converted to glyoxylate by D-amino acid oxidase. Glyoxylate is then oxidized by hepatic lactate dehydrogenase to oxalate in an NAD+-dependent reaction.

 

 


The half-life of glycine and its elimination from the body varies significantly based on dose.In one study, the half-life varied between 0.5 and 4.0 hours. The principal function of glycine is as a precursor to proteins. Most proteins incorporate only small quantities of glycine, a notable exception being collagen, which contains about 35% glycine due to glycine' s periodically repeated role in the formation of collagen's helix structure in conjunction with hydroxyproline. In the genetic code, glycine is coded by all codons starting with GG, namely GGU, GGC, GGA and GGG.

 

As a biosynthetic intermediate

In higher eukaryotes, ?-aminolevulinic acid, the key precursor to porphyrins, is biosynthesized from glycine and succinyl-CoA by the enzyme ALA synthase. Glycine provides the central C2N subunit of all purines.

 


As Neurotransmitter

 

Glycine is an inhibitory neurotransmitter in the central nervous system, especially in the spinal cord, brainstem, and retina. When glycine receptors are activated, chloride enters the neuron via ionotropic receptors, causing an Inhibitory postsynaptic potential (IPSP). Strychnine is a strong antagonist at ionotropic glycine receptors, whereas bicuculline is a weak one. Glycine is a required co-agonist along with glutamate for NMDA receptors. In contrast to the inhibitory role of glycine in the spinal cord, this behaviour is facilitated at the (NMDA) glutamatergic receptors which are excitatory. The LD50 of glycine is 7930 mg/kg in rats (oral), and it usually causes death by hyperexcitability.

 


In the US, glycine is typically sold in two grades: United States Pharmacopeia ("USP"), and technical grade. USP grade sales account for approximately 80 to 85 percent of the U.S. market for glycine. Where the customer's purity requirements exceed the minimum required under the USP standard, for example for somepharmaceutical applications such as intravenous injections, pharmaceutical grade glycine, often produced to proprietary specifications and typically sold ata premium over USP grade glycine, may be used. Technical grade glycine, which may or may not meet USP grade standards, is sold at a lower price for use in industrial applications; e.g., as an agent in metal complexing and finishing.

 

 


USP glycine has a wide variety of uses, including as an additive in pet food and animal feed, in foods and pharmaceuticals as a sweetener/taste enhancer, or as a component of food supplements and protein drinks.Two glycine molecules in a dipeptide form (Diglycinate) are sometimes used as a way to enhance the absorption of mineral supplementation since, only when bound to a dipeptide, can be absorbed through a different set of transporters.

 

 


Cosmetics and miscellaneous applications

 

 

Glycine serves as a buffering agent in antacids, analgesics, antiperspirants, cosmetics, and toiletries.
A variety of industrial and chemical processes use glycine or glycine' s derivatives, such as the production of fertilizers and metal complexing agents.
Glycine is an intermediate in the synthesis of a variety of chemical products. Glycine is used in the manufacture of the herbicide glyphosate.
Glycine is a significant component of some solutions used in the SDS-PAGE method of protein analysis. Glycine serves as a buffering agent, maintaining pH and preventing sample damage during electrophoresis. Glycine is also used to remove protein-labeling antibodies from Western blot membranes to enable the probing of numerous proteins of interest from SDS-PAGE gel. This allows more data to be drawn from the same specimen, increasing the reliability of the data, reducing the amount of sample processing, and number of samples required. This process is known as strippi

 

 


The presence of glycine outside the earth was confirmed in 2009, based on the analysis of samples that had been taken in 2004 by the NASA spacecraft Stardust from comet Wild 2 and subsequently returned to earth. Glycine had previously been identified in the Murchison meteorite in 1970. The discovery of cometary glycine bolstered the theory of panspermia, which claims that the "building blocks" of life are widespread throughout the Universe.In 2016, detection of glycine within Comet 67P/Churyumov-Gerasimenko by the Rosetta spacecraft was announced. The detection of glycine outside the solar system in the interstellar medium has been debated.In 2008, the Max Planck Institute for Radio Astronomy discovered the glycine-like molecule aminoacetonitrile in the Large Molecule Heimat, a giant gas cloud near the galactic center in the constellation Sagittarius.

 

 

Glycine, the simplest amino acid, obtainable by hydrolysis of proteins. Sweet-tasting, it was among the earliest amino acids to be isolated from gelatin (1820). Especially rich sources include gelatin and silk fibroin. Glycine is one of several so-called nonessential amino acids for mammals; i.e., they can synthesize it from the amino acids serine and threonine and from other sources and do not require dietary sources

 


Glycine is an amino acid, a building block for protein. It is not considered an "essential amino acid" because the body can make it from other chemicals. A typical diet contains about 2 grams of glycine daily. The primary sources are protein-rich foods including meat, fish, dairy, and legumes.Glycine is used for treating schizophrenia, stroke, sleep problems, benign prostatic hyperplasia (BPH), metabolic syndrome, and some rare inherited metabolic disorders. It is also used to protect kidneys from the harmful side effects of certain drugs used after organ transplantation as well as the liver from harmful effects of alcohol. Glycine may also be used to reduce the risk of psychosis. Other uses include cancer prevention and memory enhancement.Some people apply glycine directly to the skin to treat leg ulcers and heal other wounds.

 

The body uses glycine to make proteins. Glycine is also involved in the transmission of chemical signals in the brain, so there is interest in trying it for schizophrenia and improving memory. Some researchers think glycine may have a role in cancer prevention because it seems to interfere with the blood supply needed by certain tumors.

 


Glycine Benefits & Uses

 

According to research done by the Departments of Cell and Developmental Biology at the University of North Carolina at Chapel Hill, glycine can be used to help lower symptoms in people suffering from conditions like ulcers, arthritis, leaky gut syndrome, diabetes, kidney and heart failure, neurobehavioral disorders, chronic fatigue, sleep disorders, and even certain cancers. (1) Amino acids such as glycine can be found in supplement form, but it's easy - and probably even more beneficial - to acquire them from natural food sources.

Some of the many health benefits of glycine include:

 

helping build lean muscle mass
preventing scaropenia (muscle loss, muscle wasting or deterioration)
playing a role in the production of human growth hormone
boosting mental performance and memory
helping prevent strokes and seizures
protecting skin from signs of aging or cellular mutations
protecting collagen in joints and reducing joint pain
improving flexibility and range of motion
stabilizing blood sugar and lowering risk for type 2 diabetes
improving sleep quality
lowering inflammation and free radical damage by increasing glutathione production
reducing risk for certain types of cancer
building the lining of the gastrointestinal tract
producing bile salts and digestive enzymes
helping reduce allergic and autoimmune reactions
boosting energy levels and fighting fatigue
helping produce red blood cells
fighting the effects of stress and anxiety
helping control symptoms of seizures, schizophrenia and mental disorders

 

 

Among all of these benefits, here are several key ways glycine is used in the body:

1. Promotes Muscle Growth

Glycine has been found to help inhibit the deterioration of valuable protein tissue that forms muscle and boosts muscle recovery. In fact, it's known as an "anti-aging amino acid" because of how it helps maintain lean muscle mass into old age, stimulates the secretion of human growth hormone, prevents loss of cartilage in joints, and even improves daytime energy, physical performance and mental capabilities (all important for athletes).

Glycine is used during the biosynthesis of creatine, which provides muscles with a direct source of fuel to repair damage and grow back stronger. It also helps provide cells with energy thanks to its role in the conversion of nutrients from your diet, helping feed hungry muscle tissues and boosting endurance, strength and performance. It also has benefits when it comes to hormone production and regulation, helping the body naturally synthesize steroid hormones that regulate the ratio of fat to muscle mass and control energy expenditure.

2. Repairs and Protects Joints and Cartilage

Together with other amino acids found in bone broth (especially proline), glycine plays a part in the formation of collagen, promoting the growth and function of joints, tendons and ligaments. Approximately one-third of collagen is composed of glycine, and collagen is crucial for forming connective tissue that keeps joints flexible and able to withstand shock. This is why collagen hydrolysate is often used for the treatment of degenerative joint diseases like osteoarthritis.

As people get older, it's especially important to consume enough proteins (amino acids) in order to repair damaged tissues within joints that suffer due to ongoing free radical damage. Glycine is essential for the formation of stretchy, flexible cartilage, helps heal damaged joints, and can prevent loss of mobility and functionality in older adults

 


3. Improves Digestion

 

Amino acids, including glycine and proline, help rebuild tissue that lines the digestive tract, keeping food particles and bacteria inside the gut where they belong, rather than allowing tiny openings to form that pass particles to the bloodstream where they trigger inflammation. Glycine helps form two of the most important substances that make up the gut lining: collagen and gelatin.

Collagen and gelatine help people with food allergies and sensitivities tolerate foods more easily, can soothe the lining of the GI tract in people with inflammatory bowel diseases or indigestion (including leaky gut syndrome, IBS, Crohn's, ulcerative colitis and acid reflux), and even promote probiotic balance and growth.

Within the GI tract, glycine also acts like a metabolic fuel. It's needed to manufacture bile, nucleic acids, creatine phosphate and porphyrins to be used to break down nutrients from your diet. For example, it helps break down fats by aiding with the production of bile acids and helps transport glycogen to cells to be used for energy in the form of ATP. Evidence also shows that glycine can help stabilize blood sugar levels, leading to more lasting energy and preventing sugar cravings and fatigue.

 

Glycine is widely used as a buffer for a variety of immunological applications. It is frequently used in the preparation of TG Buffers (Tris-Glycine; sc- 296648) where the buffer is used as a running and/or transfer buffer for polyacrylamide gel electrophoresis and western blotting. Glycine (100 mM, pH 2.0- 2.5; sc-295018) is also used as an eluent in column chromatography. Glycine has been reported for use in the enzymatic determination of lactate using lactic dehydrogenase.

 


Applications

 

 

Food additive
Feed additive
Cosmetic
Intermediate for chemical synthesis

 

 


Glycine is a simple, nonessential amino acid, although experimental animals show reduced growth on low-glycine diets. The average adult ingests 3 to 5 grams of glycine daily. Glycine is involved in the body's production of DNA, phospholipids and collagen, and in release of energy. Glycine levels are effectively measured in plasma in both normal patients and those with inborn errors of glycine metabolism (http://www.dcnutrition.com/AminoAcids/). Nonketotic hyperglycinaemia (OMIM 606899 ) is an autosomal recessive condition caused by deficient enzyme activity of the glycine cleavage enzyme system (EC 2.1.1.10). The glycine cleavage enzyme system comprises four proteins: P-, T-, H- and L-proteins (EC 1.4.4.2, EC 2.1.2.10 and EC 1.8.1.4 for P-, T- and L-proteins). Mutations have been described in the GLDC (OMIM 238300 ), AMT (OMIM 238310 ), and GCSH (OMIM 238330 ) genes encoding the P-, T-, and H-proteins respectively. The glycine cleavage system catalyses the oxidative conversion of glycine into carbon dioxide and ammonia, with the remaining one-carbon unit transferred to folate as methylenetetrahydrofolate. It is the main catabolic pathway for glycine and it also contributes to one-carbon metabolism. Patients with a deficiency of this enzyme system have increased glycine in plasma, urine and cerebrospinal fluid (CSF) with an increased CSF: plasma glycine ratio (PMID 16151895 ). Glycine is also found to be associated with carbamoyl phosphate synthetase deficiency, iminoglycinuria, maple syrup urine disease, phenylketonuria, propionic acidemia, sarcosinemia, and tyrosinemia I, which are inborn errors of metabolism.

 

 


Substituents

Alpha-amino acid
Amino acid
Carboxylic acid
Monocarboxylic acid or derivatives
Organic nitrogen compound
Organic oxide
Hydrocarbon derivative
Primary amine
Organooxygen compound
Organonitrogen compound
Organopnictogen compound
Primary aliphatic amine
Organic oxygen compound
Carbonyl group
Amine
Aliphatic acyclic compound
 

 

 

Side effects, toxicity, and interactions

Using a single amino acid supplement may lead to negative nitrogen balance. This can decrease how efficient your metabolism is. It can also make your kidneys work harder. In children, taking single amino acid supplements may also cause growth problems. It may also cause seizures and developmental delays.You should not take high doses of individual amino acids for long periods of time.Women who are pregnant or breastfeeding shouldn't use glycine supplements.

 


Glycine (GLY, G) is one of the 20 standard amino acids commonly found in proteins. Glycine's side chain is a hydrogen substituent, which makes it the smallest proteogenic and the only non-chiral amino acid. Basic functions of Glycine include the participation in the synthesis of creatine, glutathione, heme groups, and conjugated bile acids (bile salts). It is also present as one of the most abundant residues in the triple-helical structure of collagen.

 

Glycine acts as a glucogenic amino acid by regulating sugar levels in blood. Therefore, glycine supplementation has been used in patients suffering anemia, hypoglycemia and chronic fatigue. Glycine possesses both inhibitory and excitatory neurotransmitter functions in the brain stem and spinal cord. In cancer cells, glycine consumption is highly correlated to cancer cell proliferation via purine synthesis. Glycine uptake in cancer cell studies supports the role of this amino acid in tumorigenesis and malignancy.

This is one of 20 amino acids that make up protein. It has many functions, one of which is helping cells create energy for the body. It is made by the body and does not need to be eaten in the diet. It is also available as a supplement. People with isovaleric acidemia (IVA) are often given glycine to help prevent health problems.

 


History and etymology

 

Glycine was discovered in 1820 by the French chemist Henri Braconnot when he hydrolyzed gelatin by boiling it with sulfuric acid.He originally called it "sugar of gelatin", but the French chemist Jean-Baptiste Boussingault showed that it contained nitrogen. The American scientist Eben Norton Horsford, then a student of the German chemist Justus von Liebig, proposed the name "glycocoll"; however, the Swedish chemist Berzelius suggested the simpler name "glycine". The name comes from the Greek word γλυκύς "sweet tasting"(which is also related to the prefixes glyco- and gluco-, as in glycoprotein and glucose). In 1858, the French chemist Auguste Cahours determined that glycine was an amine of acetic acid.

Production

Although glycine can be isolated from hydrolyzed protein, this is not used for industrial production, as it can be manufactured more conveniently by chemical synthesis.The two main processes are amination of chloroacetic acid with ammonia, giving glycine and ammonium chloride, and the Strecker amino acid synthesis, which is the main synthetic method in the United States and Japan. About 15 thousand tonnes are produced annually in this way.Glycine is also cogenerated as an impurity in the synthesis of EDTA, arising from reactions of the ammonia coproduct.

 


Glycine (Gly)

 

Gly is synthesized in glycinergic nerve terminals from serine in a reaction catalyzed by serine hydroxymethyl transferase. Gly molecules are packaged into synaptic vesicles by a vesicular transporter. Upon terminal depolarization, vesicles fuse with the plasma membrane of the presynaptic cell and release their contents into the synaptic cleft. In the synapse, Gly molecules interact with postsynaptic receptors to modulate the function of the postsynaptic cell. Gly receptors are ligand-gated ion channels that increase Cl- influx. Gly molecules may be taken back into the presynaptic cell by two high-affinity Gly transporters (GLYT-1 and GLYT-2). GLYT-1 is found primarily in glial cells, whereas GLTY-2 is found primarily in neuronal cells

 

 

 

Saflık: ≥98%
Molekül Ağırlığı: 75.07
Moleküler Formül: C2H5NO2

 

 

Glisin, en yaygın kullanılan, doğal, "proteinojenik" 20 amino asitten biridir. Glisin moleküler yapı açısından amino asitlerden en basitidir ve optik olarak aktif olmayan standart amino asitler arasında eşsizdir; yani, glisin moleküler yapısı ayna görüntüsü yansımasında aynı görünür (ayna görüntüsü yansıma biçimleri sağ ve sol eldiven gibi belirgin şekilde farklı olan diğer standart amino asitlerin aksine).Glisin, insanlardaki normal işleyiş için gereklidir ve insan vücudu tarafından diğer bileşiklerden sentezlenebilir. Glisin, zorunlu olmayan bir amino asit olarak sınıflandırılır, çünkü glisin, diyetle birlikte alınmak zorunda değildir.Glisin, sadece proteinlerin değil, aynı zamanda pürinlerin (DNA ve RNA'nın vazgeçilmez bir bileşeni), porfirinlerin (kandaki hemoglobinin önemli bir bileşenidir ve etin kırmızı rengini veren pigmentin) sentezi için önemlidir, ATP, serin ve çok sayıda diğer organik kimyasallar ve merkezi sinir sisteminde önemli bir inhibitör nörotransmitterdir.Çoğu protein sadece az miktarda glisin içerir. Dikkat çeken bir istisna, yaklaşık üçte biri glisin içeren bir kolajendir. Glisin, jelatinte de belirgindir. Glisin ve alanin, iki küçük amino asit, bilinen en güçlü malzemelerden biri olan, yüksek dereceli çelik ile karşılaştırıldığında, ancak oldukça az yoğun olan örümcek ipek içeren proteinin hacmini oluşturur. Glisin birimleri aynı zamanda örümcek ipek esnekliğinden sorumludur. Glisin ve alanin alt birimlerinin eşsiz düzenlenmesi, ipeklere olağanüstü özellik kazandırır ve doğada harikulade ve ahenkli koordinasyonun bir örneğidir. Bilim adamları, olağanüstü bir lifi nasıl çoğaltmayı öğrenmek umuduyla örümcek ipek üzerinde çalışıyorlar.

 


Biyokimyada amino asit terimi, özellikle alfa amino asitleri belirtmek için sıklıkla kullanılır: amino ve karboksilat (COOH) gruplarının aynı karbona, yani ?-karbona (alfa karbon) bağlandığı amino asitlerÇoğu amino asit, D ve L olarak adlandırılan iki olası optik izomerde bulunur. L amino asitler, proteinlerde bulunan amino asitlerin büyük çoğunluğunu temsil eder. Bununla birlikte, basit yapısı ve ? karbonındaki iki hidrojen atomu nedeniyle, Glisin, D- ve L- stereoizomerlerine sahip değildir. glisin, optik olarak aktif olmadığı için 20 standart amino asit arasında benzersizdir.En küçük ?-amino asit olan glisin yapısal olarak basittir (sadece bir hidrojen yan zincirine sahiptir), kolayca döner ve protein zincirine esneklik katar. glisin en dar alanlara, örneğin kollajenin üçlü helezonuna uyabilir. Yapısal basitliği nedeniyle, bu kompakt amino asit, örneğin sitokrom c, miyoglobin ve hemoglobinde evrimsel olarak korunma eğilimi gösterir.Glisin, kimyasal formül CH2 (NH2) -COOH veya daha genel olarak C2H5NO2'ye sahiptir.

 

 


Fizyolojik fonksiyon

 

Proteinlerin yapı taşı olmanın yanı sıra, glisin birçok diğer kimyasal bileşene bir yapı taşıdır. Birincisi, glisin, kırmızı kan hücrelerinde bulunan hemoglobin moleküllerinin bir parçası olan heme gibi porfirinlerin sentezindeki reaktiflerden biridir. Spesifik olarak, porfirinlerin anahtar öncülü olan aminolevulinik asit, glisin ve succinoyl koenzim A'dan biyosentezlenir. Glisin tüm purinlerin merkezi C2N alt birimini sağlar (Lehninger ve diğerleri 2000). Glisin ayrıca amino asit serin ve koenzim glutatyonun biyosentezinde önemlidir.

Glisin merkezi sinir sisteminde, özellikle de omurilikte, beyinsapında ve retinadaki ana inhibitör nörotransmitterlerden biridir. Glisin reseptörleri aktive edildiğinde, klorür nörona iyonotropik reseptörler vasıtasıyla girer ve inhibisyon postsinaptik potansiyele (IPSP) neden olur. Strychnine, iyonotropik glisin reseptörlerinde bir antagonisttir. Glisin, NMDA reseptörleri için glutamat ile birlikte gerekli bir ko-agonisttir. Omurilikte glisin'in engelleyici rolünün aksine, bu davranış eksitatör olan (NMDA) glutaminerjik reseptörlerde kolaylaştırılmıştır. Glisin LD50, sıçanlarda (oral) 7930 mg / kg'dır (PTCL 2006) ve genellikle aşırı haşıllanmaya bağlı ölüme neden olur.Glisin, sakarin acı tadı azaltmak için kullanılan ve biyokimyasal araştırma ve tıpta kullanılan hayvansal yem katkı maddesi olarak da önemlidir.

İpek

Glisin ipekte önemli bir bileşen. Örümcek ipek, yüksek dereceli çelikinkine kıyasla çekme mukavemetli oldukça güçlü bir malzemedir (Shao ve Vollrath 2002). Doğada bulunan ancak futboldaki büyüklük bakımından her açıdan benzer olan dairesel bir ağın, uçuş sırasında bir ticari jetlineri durdurabileceği söylenir (Henke 2007) ve yine de örümcek ipek öyle hafif ki tek bir tel yeryüzünü yuvarlayacak kadar uzunluğu, 16 gramdan (460 g) daha hafif olacaktır. Örümcek dragline ipek, spidroin one ve spidroin proteinlerinden oluşan bir kombinasyon olan protein fibroinden oluşur. Bu proteinlerin çoğu glisin (Gly) ve alanin (Ala) 'dan oluşur ve geri kalanlar çoğunlukla amino asitlerin proline (Pro), tirozin (Tyr), arginin (Arg), glutamin (Gln), serin (Ser ) ve lösin (Leu) (UB 2007). Spidroin bir ve ikisi, bir blokta yaklaşık dört ila dokuz alanin monomeri olan polialanin bölgelerinden oluşur (van Beek ve diğerleri yaklaşık sekiz monomeri bildirir) ve glis-pro gibi devamlı tekrarlanan beş amino asit dizisiyle glisin açısından zengin alanlar -Gly-Gln-Gln (van Beek ve diğerleri 2002; UB 2007).

Glisin (Gly veya G olarak kısaltılır) yan zinciri olarak tek bir hidrojen atomuna sahip olan amino asittir. Glisin mümkün olan en basit amino asittir. Glisinin kimyasal formülü NH2-CH2-COOH'dir. Glisin, proteinojenik amino asitlerden biridir. Genetik kodda, GG ile başlayan tüm kodonlar, yani GGU, GGC, GGA, GGG, glisin kodu.Glisin, renksiz, tatlı tatma kristal katıdır. Glisin, sadece achiral proteinojenik amino asittir. Glisin, yalnızca bir hidrojen atomunun minimal yan zinciri nedeniyle hidrofilik veya hidrofobik ortamlara sığabilir. Açil radikali glisildir.Glisin, hidrolize proteinlerden izole edilebilmesine rağmen, endüstriyel üretim için kullanılmaz, çünkü glisin kimyasal sentezle daha rahat üretilebilir. İki temel süreç amonyakla klorür asetamın aminasyon ile glisin ve amonyum klorür verdiği ve Strecker amino asit sentezinin ABD ve Japonya'daki temel sentetik metot olmasıdır.Yaklaşık 15 bin ton yıllık olarak bu şekilde üretilmektedir.

Glisin, amonyak eşlik ürününün reaksiyonlarından kaynaklanan, EDTA'nın sentezinde bir safsızlık olarak da kojenerasyona tâbi tutulur.Sulu çözeltide, glisin kendisi amfoteriktir: düşük pH'da molekül yaklaşık 2.4'lük bir pKa ile protonlanabilir ve yüksek pH'da yaklaşık 9.6'lık bir pKa ile pton kaybeder (pKa'nın hassas değerleri, sıcaklık ve iyonik kuvvete bağlıdır).Glisin, vücutta amino asit serininden biyosentezlendiğinden, glisin, insan beslenmesinde esas teşkil etmez, bu da 3-fosfogliserattan türetilir ancak glisin biyosentezi için metabolik kapasite kollajen sentezi ihtiyacını karşılamamaktadır. Çoğu organizmalar için, serin hidroksimetiltransferaz enzimi, bu dönüştürmeyi kofaktör piridoksal fosfat vasıtasıyla katalize eder:

serin + tetrahidrofolat --> glisin + Ns, N10-Metilen tetrahidrofolat + H20

Omurgalıların karaciğerinde, glisin sentezi, glisin sentaz (ayrıca glisin bölünme enzimi olarak da adlandırılır) tarafından katalize edilir. Bu dönüşüm kolayca tersine çevrilebilir:

 


CO2 + NH +4 + N5, N10-Metilen tetrahidrofolat + NADH + H + --> Glisin + tetrahidrofolat +NAD+

 

 


Glisin üç yol ile bozundur. Hayvanlarda ve bitkilerde baskın yol yukarıda bahsedilen glisin sentaz yolağının tersidir. Bu bağlamda, içerdiği enzim sistemi genellikle glisin bölünme sistemi olarak adlandırılır:
 

 

Glisin + tetrahidrofolat + NAD + --> CO2 + NH+4 + Ns, Nıo-Metilen tetrahidrofolat + NADH + H +

 

İkinci yolda, glisin iki aşamada bozunur. İlk adım, serin hidroksimetil transferaz ile serinden glisin biyosentezinin tersidir. Serin daha sonra serin dehidrataz ile piruvata dönüştürülür.

Glisin bozunumunun üçüncü yolunda, glisin D-amino asit oksidaz ile glioksilata dönüştürülür. Daha sonra, glikoksilat, bir NAD + 'ya bağlı reaksiyonda, hepatik laktat dehidrojenaz vasıtasıyla oksalata okside edilir.

 

Glisinin yarı ömrü ve vücuttan atılması doz temel alınarak önemli derecede değişir. Bir çalışmada, yarılanma ömrü 0.5 ila 4.0 saat arasında değişir. Glisin'in başlıca işlevi, proteinlerin öncüsüdür. Çoğu protein, hidroksiprolin ile bağlantılı olarak kolajenin sarmal yapısının oluşumunda glisin'in periyodik olarak tekrarlanan rolünden dolayı yaklaşık% 35 glisin içeren kolajen olmak üzere, sadece küçük miktarlarda glisin içerir. Genetik kodda, glisin, GG ile başlayan tüm kodonlar, yani GGU, GGC, GGA ve GGG tarafından kodlanır.

 

Bir biyosentetik ara madde olarak

Yüksek ökaryotlarda, porfirinlerin ana ön maddesi olan ?-aminolevulinik asit, glisin ve süksinil CoA'dan enzim ALA sintazı ile biyosentezlenir. Glisin tüm purinlerin merkezi C2N alt birimini sağlar.

 


Nörotransmitter olarak

 

Glisin, merkezi sinir sisteminde, özellikle de omurilikte, beyin sapında ve retinadaki bir inhibitör nörotransmitterdir. Glisin reseptörleri aktive edildiğinde, klorür nörona iyonotropik reseptörler vasıtasıyla girer, bu da İnhibitör sonrası postsinaptik potansiyele (IPSP) neden olur. Strychnine, iyonotropik glisin reseptörlerinde güçlü bir antagonist iken bicuculline zayıf bir antagonisttir. Glisin, NMDA reseptörleri için glutamat ile birlikte gerekli bir birlikte-agonisttir. Omurilikte glisin'in önleyici rolünden farklı olarak, bu davranış eksitatör olan (NMDA) glutamaterjik reseptörlerde kolaylaştırılmıştır. Glisin LD50 si sıçanlarda 7930 mg / kg'dır (oral) ve genellikle hipereksezite ile ölüme neden olur.

ABD'de, glisin tipik olarak iki sınıf halinde satılmaktadır: Birleşik Devletler Farmakopesi ("USP") ve teknik not. USP sınıfı satışlar ABD pazarının glisin pazarının yaklaşık yüzde 80 ila 85'ini oluşturur. Müşterinin saflık gereklilikleri, örneğin damar içi enjeksiyonlar gibi bazı farmasötik uygulamalar için, USP standardında belirtilen asgari seviyeyi aştığı zaman, çoğunlukla tescilli spesifikasyonlar için üretilen ve tipik olarak USP dereceli glisin üzerinde primde satılan ilaç sınıfı glisin kullanılabilir. USP dereceli standartlara uyan veya olmayabilen teknik sınıf glisin, endüstriyel uygulamalarda kullanım için daha düşük bir fiyatla satılmaktadır; örneğin metal kompleks oluşturma ve bitirme işleminde bir ajan olarak.

 


USP glisin, evcil hayvan gıda ve hayvan yemlerinde, gıdalarda ve eczacılıkta bir tatlandırıcı / tad arttırıcı olarak veya gıda takviyeleri ve protein içeceklerinin bir bileşeni olarak dahil olmak üzere geniş bir kullanım yelpazesine sahiptir.Bir dipeptit formundaki iki glisin molekülü (Diglycinate), bazen bir dipeptide bağlandığında farklı taşıyıcı grupları vasıtasıyla absorbe edilebildiği için, mineral takviyesinin emilimini arttırmanın bir yolu olarak kullanılır.

 

 


Kozmetik ve çeşitli uygulamalar

 

 

Glisin, antasitler, analjezikler, ter önleyiciler, kozmetik ürünler ve tuvalet malzemeleri için bir tamponlayıcı madde olarak işlev görür.
Çeşitli endüstriyel ve kimyasal işlemler, glisin veya glisin türevlerini, örneğin gübre ve metal kompleks yapıcı ajanların üretimi gibi kullanır.
Glisin, çeşitli kimyasal ürünlerin sentezinde kullanılan bir ara maddedir. Glisin herbisit glifosat üretiminde kullanılır.
Glisin, SDS-PAGE protein analiz yönteminde kullanılan bazı çözümlerin önemli bir bileşenidir. Glisin, pH'ı muhafaza eden ve elektroforez esnasında numunenin hasar görmesini önleyen bir tamponlayıcı madde olarak işlev görür. Glisin ayrıca, SDS-PAGE jelden ilgi çeken sayısız proteinin taranmasını sağlamak için, Western blot membranlarından protein etiketleme antikorlarının çıkarılması için kullanılır. Bu, aynı örneğe ait daha fazla verinin çekilmesini sağlar, verilerin güvenilirliğini arttırır, numune işleme miktarını düşürür ve gerekli numune sayısı azaltılır. Bu işlem strippi olarak bilinir.

 

 


Dünya dışında glisin varlığı, 2004 yılında NASA'nın Uzay aracı Stardust tarafından Wild 2 kuyrukluyıldızından alınan ve daha sonra dünyaya geri gönderilen örneklerin analizine dayanılarak 2009'da doğrulandı. Glisin, 1970 yılında Murchison meteorunda daha önce tanımlanmıştı. Cometil glisin keşfi, yaşamın "yapı taşlarının" yaygın olduğunu iddia eden panspermi teorisini güçlendirdi. 2016'da, Comet 67P / Churyumov içindeki glisin tespiti Rosetta uzay aracı tarafından Gerasimenko açıklandı.Yıldızlararası ortamda güneş sisteminin dışındaki glisin tayini tartışıldı. 2008 yılında, Max Planck Radyo Astronomi Enstitüsü, büyük molekül Heimat'teki glisin benzeri molekül aminoasetonitril'i keşfetti, takımyıldızdaki galaktik merkeze yakın dev bir gaz bulutuydu Yay Burcu.

 

 

Glisin, proteinlerin hidrolizi ile elde edilebilen en basit amino asittir. Tatlı tadım, jelatinden izole edilecek ilk amino asitler arasındaydı (1820). Özellikle zengin kaynaklar arasında jelatin ve ipek fibroin bulunur. Glisin, memeliler için birkaç sözde non-amino asitlerden biridir; diğer bir deyişle, amino asitlerden serin ve treonin ve diğer kaynaklardan sentez yapabilirler ve diyet kaynaklarına ihtiyaç duymazlar.

 


Glisin, bir amino asit, protein için bir yapı bloğudur. Vücut "diğer amino asitleri" olarak kabul edilmez, çünkü vücut diğer kimyasal maddelerden yapabilir. Tipik bir diyet günde yaklaşık 2 gram glisin içerir. Başlıca kaynaklar et, balık, süt ürünleri ve baklagiller de dahil olmak üzere protein açısından zengin gıdalardır. Glisin şizofreni, inme, uyku problemleri, iyi huylu prostat hiperplazisi (BPH), metabolik sendrom ve bazı nadir kalıtsal metabolik bozuklukların tedavisinde kullanılmaktadır. Ayrıca böbrekleri organ nakli sonrası kullanılan bazı ilaçların zararlı yan etkilerinden ve karaciğerin zararlı zararlı etkilerinden korumak için de kullanılır. Glisin ayrıca psikoz riskini azaltmak için de kullanılabilir. Diğer kullanımlar kanser önleme ve hafıza geliştirme içerir. Bazı insanlar, bacak ülserlerini tedavi etmek ve diğer yaraları iyileştirmek için doğrudan cilde glisin uygular.

 

Vücut proteinleri yapmak için glisin kullanır. Glisin ayrıca beyindeki kimyasal sinyallerin iletilmesinde de rol oynar, bu yüzden şizofreni için denemeye ve hafızayı geliştirmeye ilgi vardır. Bazı araştırmacılar, glisinin kanser önleme konusunda bir rol oynayabileceğini düşünüyor çünkü bazı tümörlerin ihtiyaç duyduğu kan akışını etkiliyor gibi görünüyor.

 



Glisin Faydaları ve Kullanımları
 
Chapel Hill'deki Kuzey Carolina Üniversitesi'nde Hücre ve Gelişim Biyolojisi Bölümü tarafından yapılan araştırmalara göre, glisin, ülser, artrit, sızıntılı bağırsak sendromu, diyabet, böbrek ve kalp yetmezliği gibi rahatsızlıklardan muzdarip olan kişilerde semptomların azalmasına yardımcı olmak için kullanılabilir. nörodavranışsal bozukluklar, kronik yorgunluk, uyku bozuklukları ve hatta belirli kanserlerdir. Glisin gibi amino asitler takviye formunda bulunabilir, ancak doğal besin kaynaklarından elde etmek kolay ve hatta muhtemelen daha faydalıdır.
 

 

Glisin birçok sağlık yararlarından bazıları şunlardır:

 

yağsız kas kütlesi oluşturmak yardımcı
skaropeni önleme (kas kaybı, kas kaybı veya bozulma)
İnsan büyüme hormonu üretiminde rol oynamak
zihinsel performans ve hafızayı güçlendirmek
vuruşları ve nöbetleri önlemeye yardım etmek
Cildi yaşlanma belirtileri veya hücresel mutasyonlardan korumak
Eklemlerde kolajeni korumak ve eklem ağrılarını azaltmak
esnekliği ve hareket aralığını geliştirmek
kan şekerini stabilize etmek ve tip 2 diyabet için riski azaltmak
uyku kalitesini iyileştirmek
glutatyon üretimini artırarak inflamasyonu ve serbest radikal hasarı azaltmak
Belirli kanser türleri için riski azaltma
gastrointestinal kanalın astarını oluşturma
safra tuzları ve sindirim enzimleri üretmek
alerjik ve otoimmün reaksiyonları azaltmaya yardımcı
enerji seviyelerini arttırmak ve yorgunlukla mücadele etmek
kırmızı kan hücresi üretmek
Stres ve anksiyetenin etkilerini tartışmak
nöbetler, şizofreni ve ruhsal bozuklukların kontrol semptomlarına yardım etmek

 

 


Tüm bu avantajların arasında, vücutta glisin kullanılmasının birkaç temel yolu vardır:

 

1. Kas Büyümesini Destekler

Glisin, kas oluşturan ve kas iyileşmesini hızlandıran değerli protein dokusunun bozulmasını engellemeye yardımcı olduğu bulunmuştur. Aslında, bir "anti- yaşlanma amino asidi" çünkü yaşlılık içine yağsız kas kütlesi muhafaza nasıl, insan büyüme hormonu salgılama, eklemlerde kıkırdak kaybını önler uyarır ve daha gündüz enerji artırır, fiziksel performans olarak bilinen ve zihinsel yetenekler (tüm sporcular için önemlidir).

Glisin, hasarın onarılması ve daha da güçlenmesi için doğrudan yakıt kaynağı ile kas sağlayan kreatinin biyosentezi sırasında kullanılır. Ayrıca, besinleri diyetinizden dönüştürmede, aç kas dokularını beslemede ve dayanıklılığı, dayanıklılığı ve performansı arttırırken, enerji ile hücrelerin enerji sağlamasına yardımcı olur. Ayrıca hormon üretimi ve düzenlemesi söz konusu olduğunda, vücudun yağın kas kütlesine oranını düzenleyen ve enerji tüketimini kontrol eden steroid hormonları doğal olarak sentezlemesine yardımcı olur.

2. Eklemler ve Kıkırdak Onarım ve Korur

Birlikte kemik suyu (özellikle prolin) bulunan başka amino asitler ile, glisin eklem, tendonların ve ligamanların büyümesi ve işlevi teşvik kolajen oluşumunda önemli bir rol oynar. Kollajenin yaklaşık üçte biri glisinden oluşur ve kolajen eklemleri esnek tutan ve şoka dayanabilecek bağ dokusunu oluşturmak için çok önemlidir. Bu nedenle, kollajen hidrolizatı, osteoartrit gibi dejeneratif eklem hastalıklarının tedavisinde sıklıkla kullanılır.

İnsanlar yaşlandıkça, devam eden serbest radikal hasarından dolayı zarar gören eklemlerdeki hasarlı dokuları onarmak için yeteri kadar protein (amino asit) tüketmek özellikle önemlidir. Glisin, esnek, esnek kıkırdak oluşumu için gereklidir, hasarlı eklemleri iyileştirmeye yardımcı olur ve yaşlı yetişkinlerde hareketlilik ve işlevsellik kaybını önleyebilir.

 


3. Sindirimi İyileştirir

 

Glisin ve prolin içeren amino asitler, doku yeniden yardımcı olduğu hatları sindirim sistemi, bunlar oldukça küçük açıklıklar da iltihap tetikleyen kan akışına bu geçiş partikülleri oluşturmak için izin vermek yerine, ait bağırsak içinde gıda parçacıkları ve bakterilerin tutulması. Glisin, bağırsak astarını oluşturan en önemli iki maddeyi oluşturmaya yardımcı olur: kolajen ve jelatin.

Kolajen ve jelatin, gıda alerjileri ve hassasiyetleri olan kişilere gıdaları daha kolay tolere etmelerine yardımcı olur, enflamatuar bağırsak hastalıkları veya hazımsızlık gösteren insanlarda GI kanalının kaplanmasını rahatlatabilir (sızıntılı bağırsak sendromu, IBS, Crohn's, ülseratif kolit ve asit reflü dahil) ve hatta probiyotik dengeyi ve büyümeyi teşvik eder.

GI yolu içinde, glisin ayrıca bir metabolik yakıt gibi davranır. Besin maddelerini diyetinizden ayırmak için kullanılacak safra, nükleik asitler, kreatin fosfat ve porfirinler üretmek gerekir. Örneğin, safra asitlerinin üretimine yardımcı olarak yağların parçalanmasına yardımcı olur ve glikojenin ATP formunda enerji için kullanılacak hücrelere taşınmasına yardımcı olur. Kanıtlar ayrıca, glisinin kan şekeri seviyelerinin stabilize edilmesine, daha uzun süreli enerjiye yol açmasına ve şekerdeki istek ve yorgunluğun önlenmesine yardımcı olabileceğini göstermektedir.

 

Glisin yaygın olarak çeşitli immünolojik uygulamalar için bir tampon olarak kullanılır. Tamponun poliakrilamid jel elektroforezi ve western blotlama için bir koşma ve / veya transfer tamponu olarak kullanıldığı, TG Tamponlarının (Tris-Glisin; sc-296648) hazırlanmasında sıklıkla kullanılır. Glisin (100 mM, pH 2.0- 2.5; sc-295018) ayrıca kolon kromatografisinde bir elüent olarak kullanılır. Glisin, laktik dehidrojenaz kullanılarak laktatın enzimatik tayininde kullanım için rapor edilmiştir.

 


Uygulamalar

 

 

Gıda katkı maddesi
Yem katkı
Kozmetik
Kimyasal sentez için ara madde
 

 

 

Glisin basit, nonsential bir amino asittir, ancak deney hayvanları düşük glisinli diyetlerde azalmış büyüme gösterir. Ortalama yetişkin günde 3 ila 5 gram glisin tüketir. Glisin, vücudun DNA, fosfolipid ve kollajen üretimine ve enerjinin salınmasına katılmaktadır. Glisin düzeyleri, hem normal hastalarda hem de glisin metabolizmasının doğuştan gelen hataları olanlarda plazmada etkili bir şekilde ölçülür (http://www.dcnutrition.com/AminoAcids/). Nonketotik hiperglisinemi (OMIM 606899), glisin klivaj enzim sisteminin (EC 2.1.1.10) eksik enzim aktivitesinin neden olduğu otozomal resesif bir durumdur. Glisin parçalama enzim sistemi dört protein içerir: P-, T-, H- ve L-proteinleri (EC 1.4.4.2, EC 2.1.2.10 ve P-, T- ve L-proteinleri için EC 1.8.1.4). Mutasyonlar, sırasıyla P-, T- ve H-proteinlerini kodlayan GLDC (OMIM 238300), AMT (OMIM 238310) ve GCSH (OMIM 238330) genlerinde tarif edilmiştir. Glisin parçalama sistemi, glisinin oksidatif dönüşümünü, karbondioksit ve amonyak haline dönüştürür ve geriye kalan bir karbon ünitesi, metilenetetrahidrofolat olarak folat'a aktarılır. Glisin için ana katabolik yoldur ve aynı zamanda tek karbonlu metabolizmaya katkıda bulunur. Bu enzim sistemi eksikliği olan hastalar plazma, idrar ve beyin-omurilik sıvısında (CSF) artmış bir CSF: plazma glisin oranı (PMID 16151895) ile artmış glisindir. Glisin ayrıca metabolizmanın doğuştan gelen hataları olan karbamoil fosfat sentaz eksikliği, iminoglisinüri, akçaağaç şurubu hastalığı, fenikitonüri, propionik asidemi, sarkosinemi ve tirozinemi I ile ilişkili bulunmuştur.

 

Sübstitüenler

 

Alfa-amino asit
Amino asit
Karboksilik asit
Monokarboksilik asit veya türevleri
Organik azot bileşiği
Organik oksit
Hidrokarbon türevi
Birincil amin
Organoksijen bileşiği
Organonitrojen bileşiği
Organopnictojen bileşiği
Birincil alifatik amin
Organik oksijen bileşiği
Karbonil grubu
Amin
Alifatik asiklik bileşik

 

 


Yan etkiler, toksisite ve etkileşimler

 

Tek bir amino asit takviyesi kullanmak, negatif nitrojen dengesine yol açabilir. Bu, metabolizmanızın ne kadar verimli olduğunu azaltabilir. Böbreklerinizi daha da zorlaştırabilir. Çocuklarda, tek amino asit takviyeleri almak da büyüme sorunlarına neden olabilir. Ayrıca, nöbetlere ve gelişimsel gecikmelere de neden olabilir. Uzun süre boyunca yüksek dozlarda tek tek amino asit almamalısınız. Hamilelik veya emziren kadınlar glisin takviyesi kullanmamalıdır.

 


Glisin (GLY, G), proteinlerde yaygın olarak bulunan 20 standart amino asitten biridir. Glisinin yan zinciri, onu en küçük proteojenik ve tek kiral olmayan amino asit yapan bir hidrojen ikamesidir. Glisin temel işlevleri arasında kreatin, glutatyon, heme grupları ve konjuge safra asitleri (safra tuzları) sentezine katılım yer alır. Kolajenin üçlü sarmal yapısında en bol kalıntılardan biri olarak da bulunur.

 

Glisin kandaki şeker seviyelerini düzenleyerek glikojenik bir amino asit olarak davranır. Bu nedenle, glisin takviyesi anemi, hipoglisemi ve kronik yorgunluk çeken hastalarda kullanılmıştır. Glisin, beyin sapı ve omurilikte hem inhibitör hem de uyarıcı nörotransmitter fonksiyonlarına sahiptir. Kanser hücrelerinde, glisin tüketimi, pürin sentezi yoluyla kanser hücresi proliferasyonu ile yüksek oranda ilişkilidir. Kanser hücre çalışmalarında glisin alımı, bu amino asidin tümör oluşumu ve malignite üzerindeki rolünü destekler.

 


Bu, proteini oluşturan 20 amino asitten biridir. Biri, hücrelerin vücut için enerji oluşturmasına yardımcı olan birçok fonksiyona sahiptir. Vücut tarafından yapılır ve diyette yenmesi gerekmez. Ayrıca ek olarak kullanılabilir. Sağlık sorunlarının önlenmesine yardımcı olmak için izovalerik asidemi (IVA) olanlara sıklıkla glisin verilir.

 

 


Tarih ve etimoloji

 

Glisin, 1820 yılında Fransız kimyacı Henri Braconnot tarafından, jelatin ile sülfürik asitle kaynatılarak hidrolize edildiğinde keşfedildi. Başlangıçta "jelatin şekeri" olarak adlandırıldı, ancak Fransız kimyacı Jean-Baptiste Boussingault, nitrojen içerdiğini gösterdi. Amerikalı bilim adamı olan Eben Norton Horsford, daha sonra Alman kimyacı Justus von Liebig'in bir öğrencisi olan "glikocoll" ismini önerdi; Ancak, İsveçli kimyager Berzelius daha basit adı "glisin" önerdi. Adı Yunanca γλυκύς "tatlı tatma" kelimesinden gelmektedir (glikoprotein ve glukozda olduğu gibi glikoz ve glikoz önekleriyle de ilgilidir). 1858'de Fransız kimyacı Auguste Cahours, glisin asetik asitin bir amin olduğunu belirledi.

 


Üretim

 

Glisin, hidrolize proteinden izole edilebilmesine rağmen, bu, kimyasal sentez ile daha uygun bir şekilde üretilebildiğinden, endüstriyel üretimde kullanılmaz. İki ana işlem, amonyakla, glisin ve amonyum klorür vererek ve Strecker amino ile kloroasetik asidin aminasyonudur. Amerika Birleşik Devletleri ve Japonya'da ana sentetik yöntem olan asit sentezi. Bu yolla yılda yaklaşık 15 bin ton üretilmektedir.Glisin ayrıca, amonyak yan ürünleri tepkimelerinden kaynaklanan, EDTA sentezinde bir safsızlık olarak da kojene edilmektedir.

 

 

 

Acar Chemicals © 2015 All Rights Reserved.